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    Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://hdl.handle.net/10259/4382

    Título
    Immobilization of Acetylcholinesterase on Screen-Printed Electrodes. Application to the Determination of Arsenic(III)
    Autor
    Sanllorente Méndez, SilviaAutoridad UBU Orcid
    Domínguez Renedo, OlgaAutoridad UBU Orcid
    Arcos Martínez, JuliaAutoridad UBU Orcid
    Publicado en
    Sensors, 2010, V. 10, n. 3, p. 2119-2128
    Editorial
    MDPI
    Fecha de publicación
    2010-03
    Resumen
    Enzymatic amperometric procedures for measuring arsenic, based on the inhibitive action of this metal on acetylcholinesterase enzyme activity, have been developed. Screen-printed carbon electrodes (SPCEs) were used with acetylcholinesterase covalently bonded directly to its surface. The amperometric response of acetylcholinesterase was affected by the presence of arsenic ions, which caused a decrease in the current intensity. The experimental optimum working conditions of pH, substrate concentration and potential applied, were established. Under these conditions, repeatability and reproducibility of biosensors were determined, reaching values below 4% in terms of relative standard deviation. The detection limit obtained for arsenic was 1.1 × 10−8 M for Ach/SPCE biosensor. Analysis of the possible effect of the presence of foreign ions in the solution was performed. The method was applied to determine levels of arsenic in spiked tap water samples.
    Palabras clave
    arsenic determination
    screen-printed electrode
    acetylcholinesterase
    acetylcholinesterase
    Materia
    Chemistry, Analytic
    Química analítica
    URI
    http://hdl.handle.net/10259/4382
    Versión del editor
    http://dx.doi.org/10.3390/s100302119
    Aparece en las colecciones
    • Artículos SAMS
    • Artículos ELAN
    Attribution 3.0 Unported
    Documento(s) sujeto(s) a una licencia Creative Commons Attribution 3.0 Unported
    Ficheros en este ítem
    Nombre:
    Sanllorente-Sensors_2010.pdf
    Tamaño:
    153.8Kb
    Formato:
    Adobe PDF
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